Еластази являють собою групу протеаз, тісно пов'язаних з ферментами трипсину та хімотрипсину. Вони належать до серинових протеаз. Поки що людському організму відомо дев'ять ферментів, що належать до еластазів.
Що таке еластази?
Еластази - це неспецифічні протеази, які зустрічаються у всіх тваринних і людських організмах. Назва походить від того, що, крім усього іншого, вони здатні руйнувати власний еластин організму. Еластази належать до серинових протеаз.
Їх активний центр містить так звану каталітичну тріаду аспарагінової кислоти, серину та гістидину. Крім того, еластази також належать до ендопротезів. Вони не розщеплюють білки та поліпептидні ланцюги поетапно, а розщеплюють їх на певні амінокислоти та характерні амінокислотні послідовності. Білок розщеплюється всередині пептидного ланцюга. Ефект еластазів не специфічний. Таким чином, власні білки організму також можуть розщеплюватися з еластину. Тому ефект цих ферментів повинен бути обмежений інгібіторами еластази. Розрізняють два типи еластазів.
Існують елази підшлункової залози та еластази гранулоцитів. Як випливає з назви, панкреатичні еластази (еластаза 1) виділяються з підшлункової залози. Гранулоцитна еластаза (еластаза 2) знаходиться в гранулоцитах нейтрофілів. Дефіцит еластази 1 в калі вважається свідченням недостатності підшлункової залози.
Функція, ефект та завдання
Еластази мають завдання розривати пептидні зв’язки в білках або поліпептидних ланцюгах. У процесі утворюються менші пептидні ланцюги або окремі амінокислоти. Панкреатична еластаза підтримує протеази трипсину та хімотрипсину в руйнуванні харчових білків.
Він утворюється в підшлунковій залозі як неактивний проензим (зимоген) і після вивільнення в тонкому кишечнику перетворюється в активну форму дією трипсину. Частковий ланцюг відщеплений від зимогену. Еластаза 1, зокрема, розщеплює білок клітковини еластин. Еластин входить до сполучної тканини легенів, судин і шкіри. В основному він має підтримуючу функцію в організмі. Еластин надає органам форму та підтримку. Оскільки він утворює білкові мережі за рахунок агрегації чотирьох молекул лізину, він не може бути розбитий багатьма протеазами. Однак Elastase 1 має можливість це зробити. Компоненти еластину з їжі розщеплюються і можуть бути перероблені далі та розбиті на амінокислоти.
На жаль, ефект еластази неспецифічний, так що він також може атакувати власні еластинові структури організму. Для цього організм виробляє інгібуючі еластином білки, здатні контролювати руйнівну дію еластину. Ці білки включають α1-антитрипсин, альфа-2-макроглобулін або елафін. Друга група еластазів представлена як ELA-2, гранулоцитарна еластаза. Їх завдання полягає в руйнуванні фагоцитозованих мікроорганізмів як частини імунної відповіді на інфекції. Однак вони також мають неспецифічний ефект і атакують власний еластин на організм. Якщо дія білків інгібітора еластази обмежена, легенева тканина може руйнуватися з утворенням емфіземи.
Освіта, виникнення, властивості та оптимальні значення
Незалежно від того, де вони синтезуються, еластази є важливими прихильниками імунної системи в боротьбі з грамнегативними мікробами в травному тракті, легені та на ранах. При цьому вони розщеплюють відповідні білки з боку карбокси гідрофобних амінокислот, включаючи валін, гліцин та аланін. Однак, як уже говорилося, їх дія завжди не визначена.
Організм людини щодня вживає близько 500 міліграмів еластази. Еластаза не руйнується в організмі. Він виділяється в калі незміненим. Функцію підшлункової залози можна перевірити, використовуючи кількість, що виділяється в калі. Хімотрипсин також виводиться з фекаліями. Однак визначення еластази можна використовувати більш чітко для діагностичних цілей. Нормальна концентрація еластази становить не менше 200 мкг на грам стільця.
Хвороби та розлади
Якщо рівень еластази в калі занадто низький, це вказує на недостатність підшлункової залози. Якщо значення становить від 100 до 200 мкг на грам фекалій, мова йде про легку до помірної дисфункції підшлункової залози.
Важка панкреатична недостатність присутня при значеннях нижче 100 мкг. Виявлення еластази в калі є характерною діагностичною ознакою неадекватної підшлункової залози. У цьому полягає екзокринна функція підшлункової залози. Утворення інсуліну може не впливати. У разі недостатності підшлункової залози виділяється занадто мало травних ферментів. Це стосується протеаз, а також ліпаз та амілаз. Багато компонентів їжі потрапляють до неперетравленого товстого кишечника, де вони надалі розщеплюються хвороботворними бактеріями. Хвороботворні мікроби можуть процвітати лише за наявності достатньої кількості неперетравлених харчових компонентів. Розвиваються процеси гниття та бродіння, що призводять до метеоризму, діареї та дискомфорту в животі.
Оскільки жири більше не розщеплюються, може виникати жировий стілець. Причина нераціональної підшлункової залози може бути через гострий або хронічний панкреатит. Панкреатит, як правило, є результатом самоперетравлення частини підшлункової залози шляхом виведення травних соків. Випуск підшлункової залози може звужуватися через пухлини або жовчні камені. Можливі також порушення дренажу через пороки розвитку. Тривалий хронічний панкреатит призводить до порушення функції підшлункової залози зі зниженою продукцією ферментів. Якщо є дефіцит еластази еластази 2 через генетичний дефект, імунна система ураженого пацієнта ослаблена. Постійно трапляються небезпечні для життя інфекції.
Якщо бракує інгібіторів еластази, таких як альфа-1-антитрипсин, або підвищена активність еластази при пневмонії, функція легенів може бути серйозно обмежена. У перспективі з цього розвивається легенева емфізема. У разі генетичного дефіциту альфа-1-антитрипсину застосовується довічна замісна терапія генетично сконструйованим альфа-1-антитрипсином.